En una semana sin estrenos importantes, «Spider-Man: No Way Home» volvió a liderar la taquilla de los cines estadounidenses casi dos meses después de su estreno, aunque seguido muy de cerca por la última película de la saga «Scream».
La película del superhéroe arácnido recaudó 14 millones de dólares durante su sexto fin de semana en cines, que se suman a una recaudación total de 720 millones y la convierten en la cuarta película más taquillera de la historia en EE.UU., solo por detrás de «Avatar» (2009), «Avengers: Endgame» (2019) y «Star Wars: Episode VII –The Force Awakens» (2015).
Por su parte, tras alcanzar el primer puesto la semana pasada, «Scream» bajó al segundo peldaño en las opciones del público e ingresó 12,4 millones de dólares.
«Scream» ha regresado con éxito a los cines en el 25 aniversario de su debut, con una quinta entrega que cuenta con buena parte del reparto original -Neve Campbell, Courteney Cox y David Arquette- y en la que Matt Bettinelli-Olpin y Tyler Gillett toman el relevo de Wes Craven -fallecido en 2015- en la dirección.
La película de terror recaudó 34 millones de dólares en su estreno de la semana anterior, considerablemente mejor que el de la última entrega de la franquicia, «Scream 4», que en 2011 ingresó solamente 18,7 millones y fue un sonoro fracaso.
Finalmente, la animada «Sing 2» se situó como tercera opción con 5,7 millones de dólares, por delante de «Redeeming Love», que acumuló 3,7 millones, y «The King’s Man», con un 1,7 millones.
Esta información, publicada en la revista Nature Communications, permitirá comprender cómo funciona esta enzima y sentar las bases para desarrollar fármacos de utilidad en enfermedades neurológicas como el párkinson.
El equipo, liderado por José María Valpuesta, del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC), en colaboración con el grupo de Aurora Martínez, de la Universidad de Bergen, en Noruega, ha determinado la estructura de la enzima tirosina hidroxilasa mediante el uso de la criomicroscopía electrónica, una técnica microscópica que analiza muestras a temperatura criogénicas.
El trabajo muestra por primera vez la estructura de la enzima TH (que consta de cuatro partes) y ha observado el mecanismo de autorregulación de TH mediado por la dopamina.
«Gracias a la estructura general identificada ahora, se puede entender cómo la TH se autoinhibe en presencia de dopamina», explica el investigador del CNB y coautor del trabajo, Jorge Cuéllar.
Combinando la criomicroscopía electrónica con métodos bioquímicos, los autores han determinado que la actividad de TH depende de la localización de esta región en la estructura global.
Cuando en la célula hay suficiente cantidad de dopamina, esta se une al centro activo de la TH, la región flexible se mueve para proteger esta unión y se mantiene la inhibición, precisa el CSIC en una nota.
Por el contrario, ante una nueva necesidad de dopamina, se activa la fosforilación de la región flexible, que desestabiliza la unión de la enzima y la dopamina, siendo desplazada del centro activo, y la enzima vuelve a funcionar.
«El nuevo modelo permite seguir los cambios en la estructura tridimensional de la enzima al unirse con la dopamina y el papel relevante de la región flexible en el funcionamiento o la inhibición de su acción», recalca Cuéllar.
